Entre los fundamentos de la Biología, se menciona que la función y el comportamiento de los compuestos químicos prácticamente viene dado por la forma de la estructura molecular, es decir, la "apariencia" de la molécula. Entender su función es vital para la ciencia: determina las maneras de reaccionar dentro de organismos (como el humano).
Entonces, si no existe un microscopio tan poderoso como para ver la estructura molecular y atómica de los compuestos (como que aquel visto en NANOYOU [Microscopio de efecto túnel]) a una calidad de imagen considerable y sin dañar a estas biomoléculas, ¿cómo se ha podido determinar la forma de las moléculas sin verlas?
De los métodos que se han usado hasta ahora se denomina Cristalografía de Rayos-X. Ésta técnica requiere que la proteína a estudiar forme millones de largas cadenas para formar un cristal (no crean en lo primero que piensen, un cristal tiene su propia definición molecular), pero uno de los problemas de estas técnicas es que no todas las proteínas forman cristales, y si lo hicieran no formaran una disposición totalmente uniforme como para que el patrón de difracción del cristal, descrito más adelante, mostrara un patrón válido. Una de las razones por las que los biólogos conocen solamente el 2% de todas las proteínas de nuestro cuerpo.
Otras técnicas en las que han tenido sus logros figura también el uso de disparos de electrones, pero el problema está en que los electrones disparados poseen una energía de un par de KeV (Kilo-electrón Voltio. Un electrón Voltio es una medida de la energía que adquiere un electrón al someterse a un voltaje de 1 V) las biomoléculas pueden ser destruidas y distorsionar la imagen (patrón de difracción).
Hoy en día, Jean Nicholas Longchamp y sus colegas de la Universidad de Zurich en Suiza han realizado cambios sensibles en esta práctica . Proponen usar disparos de electrones de baja energía para no destruir a las proteínas.
A este nivel de energía, los disparos de electrones tienen una longitud de onda cercanos a la escala de los nanómetros, lo que los hace perfectos para obtener imágenes de resolución atómica.
Algunos pueden pensar, ¿por qué no hicieron eso desde el principio? La respuesta está simplemente en que estos disparos de electrones de baja energía no genera resultado alguno para la disposición de cristal de las proteínas. Lo que realizó Jean fue cambiar éste método.
El proceso es como sigue: mezclaron la proteína en estudio con nanotubos de carbono en agua, permitiendo luego su evaporación. Esto deja a una proteína dispuesta para cada nanotubo.
La evaporación se realiza en una malla de filamentos entrecruzados (tamiz) que dejan pequeños huecos, permitiendo a los nanotubos disponerse en cada hueco del tamiz. Eso les permitió a Jean y compañía lanzar sus disparos de electrones de un lado y captar el patrón de difracción en el otro. Todo esto sin la necesidad de formar cristales y generar porcentajes de error producido por la no naturaleza cristalina de algunas proteínas.
El patrón de difracción del que se ha estado hablando hace mención a un fenómeno óptico en el que se hace pasar un haz de luz en un orificio muy pequeño (como el grosor de la punta de una aguja) y la imagen que se forma es el denominado patrón de difracción.
¿Qué tiene que ver el patrón de difracción con la imagen de una proteína? Muchos habremos visto el proceso de toma de fotografía de una cámara profesional: una especie de "compuerta" ubicada en el lente se cierra al tomar una fotografía, pero en realidad no se cierra completamente, es decir, ésta actúa como el orificio del que se hizo mención anteriormente. Entonces, el uso de este principio permite obtener imágenes más definidas hasta cierto grado de abertura de esta "compuerta".
[Technology Review]
Entonces, si no existe un microscopio tan poderoso como para ver la estructura molecular y atómica de los compuestos (como que aquel visto en NANOYOU [Microscopio de efecto túnel]) a una calidad de imagen considerable y sin dañar a estas biomoléculas, ¿cómo se ha podido determinar la forma de las moléculas sin verlas?
De los métodos que se han usado hasta ahora se denomina Cristalografía de Rayos-X. Ésta técnica requiere que la proteína a estudiar forme millones de largas cadenas para formar un cristal (no crean en lo primero que piensen, un cristal tiene su propia definición molecular), pero uno de los problemas de estas técnicas es que no todas las proteínas forman cristales, y si lo hicieran no formaran una disposición totalmente uniforme como para que el patrón de difracción del cristal, descrito más adelante, mostrara un patrón válido. Una de las razones por las que los biólogos conocen solamente el 2% de todas las proteínas de nuestro cuerpo.
Otras técnicas en las que han tenido sus logros figura también el uso de disparos de electrones, pero el problema está en que los electrones disparados poseen una energía de un par de KeV (Kilo-electrón Voltio. Un electrón Voltio es una medida de la energía que adquiere un electrón al someterse a un voltaje de 1 V) las biomoléculas pueden ser destruidas y distorsionar la imagen (patrón de difracción).
Hoy en día, Jean Nicholas Longchamp y sus colegas de la Universidad de Zurich en Suiza han realizado cambios sensibles en esta práctica . Proponen usar disparos de electrones de baja energía para no destruir a las proteínas.
A este nivel de energía, los disparos de electrones tienen una longitud de onda cercanos a la escala de los nanómetros, lo que los hace perfectos para obtener imágenes de resolución atómica.
Algunos pueden pensar, ¿por qué no hicieron eso desde el principio? La respuesta está simplemente en que estos disparos de electrones de baja energía no genera resultado alguno para la disposición de cristal de las proteínas. Lo que realizó Jean fue cambiar éste método.
El proceso es como sigue: mezclaron la proteína en estudio con nanotubos de carbono en agua, permitiendo luego su evaporación. Esto deja a una proteína dispuesta para cada nanotubo.
La evaporación se realiza en una malla de filamentos entrecruzados (tamiz) que dejan pequeños huecos, permitiendo a los nanotubos disponerse en cada hueco del tamiz. Eso les permitió a Jean y compañía lanzar sus disparos de electrones de un lado y captar el patrón de difracción en el otro. Todo esto sin la necesidad de formar cristales y generar porcentajes de error producido por la no naturaleza cristalina de algunas proteínas.
El patrón de difracción del que se ha estado hablando hace mención a un fenómeno óptico en el que se hace pasar un haz de luz en un orificio muy pequeño (como el grosor de la punta de una aguja) y la imagen que se forma es el denominado patrón de difracción.
Es realmente complejo explicar con lujo de detalles todo lo necesario para llegar a la imagen anterior por la cantidad de algoritmos computacionales que tiene que pasar la imagen del patrón de difracción, pero los resultados son excepcionales.
Esto marca una etapa de cambios tremendos que pueden tener los modelos moleculares de algunas proteínas que hayan sido visualizadas por estas técnicas. Y es un cambio sustancial cuando el equipo de Jean comparó la imagen que generaron con esta nueva técnica y una imagen que poseían con técnicas anteriores. Demostró lo destructivas que pueden ser las técnicas anteriores.
Esto marca una etapa de cambios tremendos que pueden tener los modelos moleculares de algunas proteínas que hayan sido visualizadas por estas técnicas. Y es un cambio sustancial cuando el equipo de Jean comparó la imagen que generaron con esta nueva técnica y una imagen que poseían con técnicas anteriores. Demostró lo destructivas que pueden ser las técnicas anteriores.
[Technology Review]
